PROTEİNLERİN DÖRT FARKLI YAPISI

Proteinlerin fiziksel, kimyasal ve biyolojik özelliklerini ve bu özellikler sayesinde yerine getirecekleri görevlerini, yapılarında yer alan amino asitlerin türü, sıralanışı ve bu amino asitlerin yan zincirindeki düzenlemeler belirler. Proteinler,

1. primer,
2. sekonder,
3. tersiyer ve
4. kuaterner olmak üzere dört farklı yapıda olabilirler.

1) PRİMER YAPI: Belirli sayı, şekil ve düzendeki amino asitler bir zincir oluştururlar. 2) SEKONDER YAPI: Amino asit zinciri bir sarmal şeklinde kıvrılır. Bunun nedeni her amino asitin yanındaki ile oluşturduğu hidrojen bağıdır. 3) TERSİYER YAPI: Amino asit zinciri yün yumağını andırır şekilde katlanır, bükülür ve çeşitli bağlarla bağlanır 4) KUATERNER YAPI: Katlı protein zincirleri birkaç alt parçanın biraraya gelmesiyle tek bir protein oluşturur. Proteinlerin fiziksel, kimyasal ve biyolojik özelliklerini ve bu özellikler sayesinde yerine getirecekleri görevlerini, onları oluşturan amino asitlerin bu şemada gösterilen yapıları belirler.

Primer (birincil) yapı, düz amino asit zincirlerinden meydana gelir. Protein primer yapısındayken fonksiyonel değildir. Ancak sekonder, tersiyer veya kuaterner yapılardan birine katılınca birtakım işlemlerde rol alabilir.


Sekonder (ikincil) yapı, uzun amino asit zincirinin bir sarmal şeklinde kıvrılması ile oluşur. Aktin, miyozin, fibrinojen, keratin ve b-karoten gibi proteinler sekonder yapıdadır.


Tersiyer (üçüncül) yapıdaki proteinler, amino asit zincirinin yün yumağını andırır şekilde katlanma, bükülme ve çeşitli bağlanmalarıyla meydana gelir.


Kuaterner (dördüncül) yapı ise, eşit veya farklı boylardaki iki veya daha fazla amino asit zincirinden meydana gelir. Bu farklı yapıların özelliklerini ve proteinlere sağladıkları işlevleri detaylandırmak bu moleküllerin ne kadar üstün bir yaratılışla yaratıldığını görmemize yardımcı olacaktır.


Unutmamak gerekir ki, proteinlerin yapıları hakkında bütün biyoloji veya biyokimya kitaplarında benzer bilgileri bulabilirsiniz. Ancak bu konuların bu kitapta anlatılmalarının nedeni, proteinleri meydana getiren yapıların, etkilerin, sistemlerin ne kadar kompleks ve içiçe geçmiş olduğunu göstermektir. Bazı evrimciler proteinlerin tesadüfen oluştuklarını iddia ederlerken, proteinlerin oluşumunu son derece basit ve tesadüfen oluşması imkan dahilindeymiş gibi anlatma yolunu seçerler. Çünkü ancak proteinlerdeki son derece kompleks yapıyı gizledikleri takdirde insanları tesadüf masalına inandırabileceklerini düşünürler. Bu nedenle proteinlerin yapısını anlatırken, amino asitlerin tesbih taneleri gibi, basit bir şekilde birbirlerine bağlanmaları ile proteinlerin oluşabileceği gibi bir üslup kullanırlar. Oysa buraya gelene kadar anlatılanlardan da anlaşılacağı gibi, proteinlerin oluşması için amino asitlerin rastgele birbirlerine eklenmeleri yeterli olmamakta, birçok koşulun aynı anda bir arada bulunması gerekmektedir. Ve bunların eksikliği durumunda da işe yarar proteinler oluşturmak mümkün olmayacaktır. Dolayısıyla aşağıdaki bilgileri okurken, tesadüflerin bu kadar ince planlar, hesaplar yapamayacaklarını, amino asitleri özel şekil ve yöntemlerle birbirlerine bağlayamayacaklarını göz önünde bulundurarak düşünmek gerekir.

PROTEİNLERİN PRİMER YAPISI: AMİNO ASİT DİZİLİMİ

Proteinlerin canlılık için son derece önemli olan şekillerinin en önemli belirleyicisi proteinleri oluşturan amino asitlerin sıralamasıdır. Amino asit diziliminin anormal olması, birçok genetik hastalığın da nedenidir. Bu yüzden proteinlerin birincil yapısı yani amino asitlerin doğru dizilimi son derece önemlidir.


Amino asit dizilimi protein için "omurga" görevi görür. Her çeşit proteinin omurgası kendisi için özel olarak var edilmiştir. Tıpkı omurgalı canlılarda omurganın vücudun şeklini belirlemesi gibi, proteinlerin omurgaları da proteinlerin şekillerini belirler. Her bir amino asit ise omurgadaki bir omur gibidir. Nasıl ki vücudun faaliyetlerinin gerçekleşebilmesi için her bir omurun omurgada belirli bir yerde bulunması gerekiyorsa, aynı şekilde her bir amino asit de proteindeki bazı özelliklerin oluşması için belirli biryerde bulunmalıdır.


Proteinlerdeki omurgayı vücudumuzdaki omurga ile karşılaştırdığımızda yaptığı işlemler çok benzer olmasına rağmen arada bir fark vardır. Proteinlerin omurgaları milimetrenin milyonda biri kadar bir alanda faaliyet gösterirler. Böylesine küçük bir alanda bu kadar önemli bir mekanizmayı şekillendirebilen bir omurga, kuşkusuz çok sağlam ve mucizevi bir çatıdır.

Amino asitlerin tesbih taneleri gibi belli bir sırada  yanyana dizilmeleri ile proteinlerin primer yapıları oluşur

Burada dikkat edilmesi gereken çok önemli bir nokta daha vardır. Tıpkı vücudumuzdaki omurgada olduğu gibi protein omurgasının omurları, yani amino asitler de birbirleriyle en uygun biçimde birleşmek için özel olarak yaratılmışlardır. Omurların birbirlerine kusursuzca bağlanmaları omurganın işlevi açısından nasıl önemliyse, proteinler için de benzer bir durum söz konusudur. Tek bir amino asit bir sonraki amino asite uygun bir sıralamada birleşmezse protein tüm işlevini yitirir. Buradaki hassas ve bilinçli yaratılışı görmek için biraz düşünelim.


Milimetrenin binde biri boyutundaki hücrelerimizin içinde, yani gözle görülemeyecek kadar küçük bir mekanda son derece mucizevi olaylar gerçekleşmektedir. Hücreyi oluşturan binlerce protein ve bu proteinleri meydana getiren yüzlerce amino asit tek bir hata olmaksızın bulunmaları gereken yerlerdedir. Ve bu her insanda bulunan trilyonlarca hücre için bu şekildedir ve dünyadaki milyarlarca insanın her biri için geçerlidir. Böyle olağanüstü bir olay evrimcilerin iddia ettiği gibi tesadüflerin eseri değildir. Ayrıca unutulmamalıdır ki, amino asit dediğimiz varlıklar gözü, kulağı, düşünme yeteneği olan şuurlu canlılar değildir. Bu varlıklar, belirli sayıda atomun birarada bulunduğu küçük moleküllerdir. Yani amino asitler temelinde şuursuz atom topluluklarıdır. O halde canlılık için gerekli bir proteinin nasıl oluşacağına, hangi amino asitin nereye yerleşeceğine karar veren kimdir? Amino asitlerin içindeki atomlar bir gün toplanıp karar almış ve biz şöyle bir sıralama ile biraraya gelip "bir amino asit oluşturalım, sonra da bizim gibi başka amino asitler oluşturan atomlarla anlaşıp belirli bir sırayla dizilelim ve böylece bir protein oluşturalım" demiş olabilirler mi? Elbette böyle bir iddia son derece mantıksızdır.


Şuursuz atomların böyle bir yeteneği olamayacağı gibi, onların biraraya gelerek oluşturdukları amino asitlerin ve onların biraraya gelerek oluşturduğu proteinlerin de böyle bir karar mekanizması mevcut değildir. Tüm bu varlıkları en uygun yerlere yerleştiren, bu yolla canlı hücrelerin yapı taşı olan proteinleri meydana getiren ve bu hücrelerle yeryüzünde kusursuz ve sayısız çeşitlilikte bir yaşam oluşturan Allah'tır. Allah atomlardan dev galaksilere kadar tüm alemlerin Rabbi'dir.

PROTEİNLERİN SEKONDER YAPISI: SARMAL VE TABAKALI YAPI

Amino asitler birbirleriyle peptid bağ dışında bir de hidrojen bağları ile bağlandıklarında, protein zinciri sarmal veya tabakalı bir yapıya sahip olur. Bu, proteinin sekonder yapısı olarak adlandırılır.

Bir protein için gerekli olan amino asitler yan yana geldikten sonra başka mucizevi olaylar da gerçekleşir ve her bir amino asit bir yanındaki amino asit ile oluşturduğu peptid bağın dışında hidrojen bağları da oluşturur. Bu bağların oluşma şekli amino asitlerin dizilimleri boyunca alacağı şekli ve pozisyonu belirler. Örneğin bazı durumlarda amino asit, içinde bulunduğu zincirde hidrojen bağları yaptığında sarmal bir yapı oluşturur. Amino asitler, içinde bulundukları zincirin dışından bir amino asit ile zayıf bağlar kurduklarında ise merdiven basamaklarını andıran tabakalı yapılar meydana gelir.


Zincirleri sarmal şeklinde olan proteinler telefon kordonuna benzerler. Aynı bir telefon kordonu gibi bir eksen etrafında bir hat boyunca kıvrılırlar. Saçtaki proteinler ve bir kas proteini olan miyosin bu sarmal yapıdadır ve bunun sonucu olarak elastiktirler. Çünkü hidrojen bağları kırılabilir ve kolaylıkla tekrar oluşabilir.


Günlük hayatta hidrojen bağlarının vücut proteinleri üzerinde etkisinin öğrenilmesi sayesinde çeşitli imkanlar doğmuştur. Örneğin kıvırcık saçları düzleştirmek ya da düz saçları kıvırcıklaştırmak için saç proteinlerindeki amino asitler arasındaki hidrojen bağları bozulur ve yeni bağlar kurulur. 11


Sekonder yapısı merdiven şeklinde tabaka halinde olan proteinler ise sarmal yapıya sahip olanlar gibi esnek olmazlar. Ancak birçok canlının çok önemli ihtiyaçlarından biri olan bükülme hareketine imkan veren yapıların oluşmasını sağlarlar. Örneğin koza ipeğinin lifleri ve örümcek ağı gibi diğer proteinler paralel olarak sıralanmış ve birbirlerine hidrojen bağları ile bağlanmış zincirlerden oluşurlar. Bu proteinlerin omurgası bir örgü modeli gibi aşağı yukarı kıvrılır. Bunun nedeni peptid atomlarının protein zincirine dik olarak bağlanmasıdır.12 Bu sayede bu modele sahip olan proteinler elastik olmak yerine düz ve bükülgendirler.

Yandaki resimde bir kas proteini olan miyosinin yapısı görülmektedir. Sekonder yapıya sahip olan miyosin, sarmal yapıdadır ve bu nedenle elastiktir. Bunun nedeni amino asitler arasında oluşan hidrojen bağlarının kırılabilir olmasıdır.

Proteinlerdeki bükülmeler canlıların vücutlarında, hep olmaları gereken yerlerde bulunurlar. Örümcek ağı proteinleri olan fibroinler bükülme özelliğine sahip olmasalardı, örümceğin ördüğü ağlar işe yaramayacaktı. Çünkü bu proteinin yapısı, örümcek ağlarına avının kaçmasını engeleyecek bir dayanıklılık katar. Bu sayede örümcek ağı kendi kalınlığındaki (çapı 1mm'nin binde biri) bir çelikten 5 kat daha sağlam hale gelir. 13

Yanda ipek fibroinlerinin üç boyutlu yapısı görülmektedir. Koza ipeğinin lifleri ve örümcek ağı gibi proteinler paralel olarak sıralanmış ve birbirlerine hidrojen bağı ile bağlanmış zincirlerden oluşurlar. Bu sayede düz ve bükülgen olurlar. Örümceklerin yaşamı ise ördükleri ağların bu özelliğine bağlıdır.

Görüldüğü gibi, proteinlerin yapıları, canlıların yaşamlarını devam ettirebilmeleri için, en ince detayına kadar, kusursuz ve benzersiz olarak tasarlanmıştır. Hiçbir kör tesadüf, evrendeki atomların tamamı emrine verilse de, bu kadar ince düşünceli, ileri görüşlü davranıp, kusursuz hesaplar ve planlar yapamaz. Hiçbir atom veya tesadüfen meydana gelen hiçbir olaylar zinciri, örümcek ağının en kullanışlı hale gelmesi için, tüm atomları organize etme yetenek, bilgi ve aklına sahip değildir. Bunun aksini iddia etmek ise ciddi bir akılsızlıktır.

Proteinler sekonder yapılarında aldıkları şekilden sonra bükülmeye, katlanmaya ve ani dönüşlerle yeni şekiller oluşturmaya başlarlar. Bu şekilde proteinlerin tersiyer yapısı oluşur.

PROTEİNLERİN TERSİYER YAPISI
Proteinler sekonder yapılarında aldıkları şekilden sonra birbirlerine yaklaşan veya uzaklaşan amino asitlerin etkisiyle bükülmeye, katlanmaya ve bazen de ani dönüşler yaparak yepyeni şekiller almaya başlarlar. Ve bu şekilde, proteinin işlevi için son derece önemli olan üç boyutlu şekli meydana getirirler. Bu bükülme ve katlanmanın nedeni amino asitlerin yan zincirlerinin arasındaki etkileşimlerdir. Peki bu etkileşimler sonucu bütün canlı sistemlerin çalışabilmesi için bu kadar önemli olan bükülme işlemi nasıl gerçekleşir?

Proteinlerdeki amino asitlerin yan zincirleri bazı etkiler sonucu birbirlerini çekerler veya iterler. Bu çekme ve itme hareketinin oluşumunda beş önemli etken rol oynar. Bu beş etki, hidrojen bağları, disülfit bağlar, iyonik bağlar, Vander Walls Kuvvetleri ve yan zincirlerin diğer etkileşimleri kutupsal ve kutupsal olmayan etkiler olarak özetlenebilir.

Bu özel bağlar sayesinde, amino asitlerin bazı bölümleri birbirlerine yaklaşır, amino asit zinciri kendi üzerine katlanır, proteinlerin belirli zamanlama ve açılarla bükülmeleri sağlanır, protein molekülünün üç boyutlu yapısı kararlı kalır ve hücre dışındaki ortamda çözülmesi engellenir.
Yapılan deneyler bu bağların çok kritik öneme sahip olduklarını göstermiştir. Çünkü bu bağların her biri protein molekülü boyunca farklı bölgelerde ön plana çıkarak proteinin tam istenilen şekle bürünmesini sağlarlar. Örneğin bir proteinin sadece belirli bölgelerinde oluşan disülfit bağları o bölgelerde özel bir bükülme sağlayacaktır; hem de tam o bölgede ihtiyaç duyulduğu kadar... Aynı şekilde diğer kuvvetler de proteinin belirli amino asit bölgelerinde belirli zamanlamalarla faaliyet göstererek zincirin bazı kısımlarının birbirinden uzaklaşmasına, bazı kısımlarının da yaklaşmasına neden olacaktır. Bir proteinin olması gereken şeklindeki bükülmeler ve kıvrılmalardan herhangi birinin olmaması, bu proteini işe yaramaz hale getirecektir.

BAĞLARIN KUVVETİ EN UYGUN ŞEKİLDE OLMALIDIR

Miyoglobin proteininin üç boyutlu yapısı, kompeksliği çok iyi vurgulayacak şekilde görülmektedir. Kuşkusuz böyle önemli fonksiyonları yerine getirebilen kusursuz bir yapının tesadüflerle oluşması kesinlikle imkansızdır.

Proteinlerin oluşması için gerekli olan bağlar, bilinen diğer güçlü bağlardan daha farklıdırlar. Diğer kuvvetli kimyasal bağlarla proteinlerin üç boyutlu kıvrımlı şekillerinin meydana gelmesi mümkün değildir. Çünkü kurulacak bağın kuvveti, moleküllerin gereğinden fazla birbirine yaklaşmasına, böylece proteinin özelliğini yitirmesine neden olur. Bu yüzden bütün özellikleri ve şiddetleri özel olarak tespit edilen bu bağlar proteinlerin kıvrılmaları için en idealleridir.

Yandaki resimde miyoglobin proteininin üç boyutlu yapısı ve atomları arasındaki peptit grupları görülmektedir.

Ayrıca proteinlerin işlem hızları da, bu bağlar sayesinde sağlanmaktadır. Ünlü biyolog J. Watson bu konuda şöyle bir açıklamada bulunur:

Bir protein olan enzim kompleksleri herhangi bir ısısal dalgalanmada çok hızlı bir şekilde birleşebilir ve ayrılabilirler. Bu gerçek enzimlerin neden bu kadar kuvvetli işlediklerini açıklamaktadır. Bazen o kadar hızlıdır ki, saniyede 106 kez bu işlemleri gerçekleştirebilir. Eğer enzimler birbirlerine daha kuvvetli bağlarla bağlansalardı çok daha yavaş hareket ederlerdi. 14